Dies ist eine kompakte Übersicht zu Dihexa — geschrieben für Leser, die mehr als einen Absatz, aber kein Lehrbuch wollen.
Geprüft am 2026-07-18. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
== Vorkommen == Körpereigene Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie („Traberkrankheit“) bei Schafen verantwortlich. Sie gelangen am wahrscheinlichsten durch kontaminierte Nahrung in den Körper (z. B. bei BSE, Chronic Wasting Disease oder Kuru). Andere Infektionswege wie etwa die Schmierinfektion konnten noch nicht ausgeschlossen werden. Pathogene Prionen können aber auch durch die spontane Umfaltung körpereigener Prionen entstehen (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, familiäre Schlaflosigkeit). Auch in der heutigen modernen Medizin ist eine kurative Behandlung von Prionenerkrankungen nicht möglich, so dass Maßnahmen lediglich im palliativmedizinischen Rahmen möglich sind. Alle Krankheiten haben ebenfalls gemein, dass sie zu einem spongiformen (schwammartigen) Zerfall des Gehirns bzw. des vegetativen Nervensystems führen und somit grundsätzlich letal (tödlich) verlaufen. Grundsätzlich sind pathogene Prionen von anderen Krankheitserregern wie Viren, Bakterien oder Pilzen zu unterscheiden, da sie keine DNA oder RNA enthalten und stattdessen lediglich auf der Faltung von Proteinen basieren.
Quellen: de.wikipedia.org
Physiologische (d. h. normale oder apathogene) Prionen haben zu 43 % die Struktur von Alpha-Helices. Die pathogenen Formen bestehen nur zu 30 % aus Alpha-Helices, bei beispielsweise der Traberkrankheit sowie Menschen, Schafen und Rindern aber zwischen 41 und 44 % aus Beta-Faltblatt-Strukturen. Auch aus Hefen und Pilzen sind Prionen bekannt. Die Gefahr der pathogenen Prionen besteht darin, dass sie in der Lage sind, die physiologischen, nicht pathogenen Prionen in pathogene umzuwandeln. Das Prion-Protein ist ein beim Menschen aus 253 Aminosäuren (AS) bestehendes Glykoprotein, das im Prion-Protein-Gen (PRNP) codiert wird. Die AS-Homologie zu anderen Säugetieren beträgt 85 % oder mehr, zwischen Rind und Mensch gibt es z. B. 13 AS-Unterschiede. Es sind jeweils eine oder mehrere Mutationen bekannt, die zu fCJD, GSS oder FFI führen. Am Codon 129 besteht ein Methionin/Valin-Polymorphismus, der für Krankheitsausbruch und -verlauf mitentscheidend ist. PrPC enthält zum großen Anteil alpha-Helices, PrPSc mehr beta-Faltblattstrukturen, aber beide enthalten die gleiche Aminosäure-Primärsequenz. Der genaue Vorgang der „Umfaltung“ von PrPC in PrPSc ist noch unbekannt. Diese verändert die Eigenschaften des Prion-Proteins; das PrPSc ist schlechter wasserlöslich, weil die hydrophoben Ketten nicht, wie bei der α-Helix üblich, zur Innenseite der Protein-Tertiärstruktur zeigen. Außerdem ist PrPSc weitestgehend resistent gegenüber vielen Desinfektionsmitteln, ionisierender und UV-Strahlung und hitzestabil.
Quellen: de.wikipedia.org
Feuchte Hitze (131–134 °C) in zur Sterilisation in der Medizin eingesetzten Autoklaven zerstört das PrPSc schlecht, so dass medizinische Instrumente mehrmals hintereinander autoklaviert werden müssen. Bei trockener Hitze wird das Prion bei 200 °C erst nach 60 Minuten inaktiviert. Es ist durch Proteasen nur schwer verdaulich (Proteasen können ein Protein am besten im entfalteten Zustand „zerschneiden“, die Denaturierung im Körper ist jedoch durch die veränderte Sekundärstruktur schlechter möglich). PrPC ist vor allem an Synapsen lokalisiert. Die PrPC spielen bei der Bildung von blutbildenden Stammzellen eine Rolle. Prionprotein-Knockoutmäuse zeigen nach einem Schlaganfall eine verlangsamte Genesung, Insulinresistenz und Neigung zu Adipositas. Es gibt jedoch Hinweise auf eine Rolle als kupferbindendes Protein an der Synapse. Laut einer Veröffentlichung von US-Forschern in der Fachzeitschrift PNAS erhalten normale Prion-Proteine die Regenerationsfähigkeit von blutbildenden Stammzellen. In diesen Zellen treten Prionen in der Zellmembran auf und erfüllen offenbar keine wichtigen Aufgaben – zumindest solange der Körper gesund ist.
Quellen: de.wikipedia.org
== Die Prionhypothese und Prionkrankheiten == Eines der zahlreichen im tierischen Körper konstitutiv vorkommenden Proteine heißt PrPC (Prion Protein cellular = zelluläres Prion-Protein). Es findet sich vor allem im Nervensystem, speziell im Gehirn. Zwischen den verschiedenen Tierarten und gegebenenfalls auch innerhalb einer Tierart unterscheiden sich die Prionen mehr oder weniger geringfügig. PrPC kommt vor allem an der Zelloberfläche vor und schützt die Zellen vor zweiwertigen Kupfer-Ionen, H2O2 und freien Radikalen. Des Weiteren wird vermutet, dass es einer der ersten Sensoren in der zellulären Abwehr von reaktivem Sauerstoff und freien Radikalen ist und Auswirkungen auf den enzymatischen Abbau von freien Radikalen hat. Gerät dieses normale Protein PrPC in Kontakt mit einem PrPSc genannten Protein (Prion Protein Scrapie; pathogene Form des Prion-Proteins, das in dieser Form zuerst bei an Scrapie erkrankten Tieren gefunden wurde), nimmt PrPC die Form von PrPSc an, es passt seine Konformation an. Daraus entwickelt sich eine Kettenreaktion, in der immer mehr PrPC in PrPSc umgewandelt werden. Große Mengen an PrPSc wirken zerstörerisch auf das Gehirn, da sie unlöslich sind und sich in den Zellen ablagern. Infolgedessen sterben diese Zellen ab; es entstehen Löcher im Gehirn, eine schwammartige Struktur entsteht. Daher auch der Name dieser Krankheit: spongiforme Enzephalopathie, schwammartige Gehirnerkrankung. Prionerkrankungen enden stets tödlich. Die Initiation der Krankheit kann auf drei Weisen erfolgen, was unter allen Krankheiten einmalig ist:
Quellen: de.wikipedia.org
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